Proteiinien rakenne

Jotkin proteiinit muodostuvat vain yhdestä polypeptidiketjusta, useimmissa tosin on enemmän. Esimerkiksi insuliinissa ketjuja on kaksi, joista toisessa on 21 aminohappoa ja toisessa 30. Monissa proteiineissa on yhteensä satoja aminohappoja.

Proteiinin primääriräkenteeksi kutsutaan aminohappojärjestystä. Sekundäärinen rakenne puolestaan muodostuu, kun aminohappoketjut kiertyvät spiraalille tai laskostuvat (useissa proteiineissa tosin esiintyy molempia muotoja). Kumpi sekundäärisistä muodoista syntyy, riippuu primäärirakenteesta: aminohappojen erilaisilla sivuryhmillä on erilainen tilantarve ja erilaiset vuorovaikutukset keskenään, mikä pakottaa peptidisidokset kiertymään. Sekundäärirakenne pysyy kasassa pääasiassa vetysidosten avulla.

Tertiäärirakenteessa sekundäärirakenteen "korkkiruuvi" tai laskos kiertyvät vielä pallomaisiksi möykyiksi tai pitkiksi kuiduiksi. Tätä rakennetta pitävät vetysidosten lisäksi kasassa sivuryhmien väliset rikkisillat, van der Waalsin sidokset ja ionivuorovaikutukset kahtaisionien välillä. Useimmilla proteiineilla esiintyy vielä kvaternaalinen rakennetaso, missä kaksi tai useampia polypeptidiketjumöykkyjä on sitoutunut toisiinsa erilaisin sidoksin.

Proteiinien denaturoituminen

Denaturoituminen tarkoittaa proteiinin tertiääri- ja sekundäärirakenteiden muuttumista siten, että molekyyli menettää biologisen tehonsa. Primäärinen rakenne ei kuitenkaan muutu. Denaturoitumisen voi saada aikaan muutos happamuudessa, kuumentaminen, raskasmetallit (esimerkiksi lyijy, elohopea tai kadmium) ja niiden suolat tai jokin orgaaninen liuotin, vaikkapa etanoli.

Denaturoituminen tapahtuu erityisen herkästi vesiliukoisille proteiineille, kuten vaikkapa entsyymeille. Entsyymit siis ovat hyvin herkkiä olosuhteiden muutoksille ja toimivat parhaiten tietyissä optimiolosuhteissa. Jos olosuhteet pysyvät sidettävinä, entsyymin teho laskee rakenteen muuttuessa. Rakenne voi kuitekin palautua ennalleen olosuhteiden parannuttua. Liian rajut olosuhteiden muutokset denaturoivat proteiinin pysyvästi. Useimmille entsyymeille optimiolosuhteet ovat noin 30-37°C ja pH 7. Esimerkiksi osa ruuansulatukseen osallistuvista entsyymeistä toimii kuitekin hyvinkin happamissa tai emäksisissä olosuhteissa, kuten kaavion pepsiini ja trypsiini.

Syvänmerenpohjan kuumien lähteiden eliöt voivat puolestaan elää jopa 100 asteessa, kun taas bakteerien lepoitiöt ja alkeellisten eläinten lepomuodot voivat säilyä hengissä lähellä absoluuttista lämpötilaa (-273°C).

Inhibiittorit ovat aineita, jotka hidastavat reaktiota sitoutumalla entsyymiin. Esimerkiksi häkä eli hiilimonoksidi on inhibiittori, joka sitoutuu punasolujen hemoglobiiniin hapen paikalle estäen hapen sitoutumisen ja kulkeutumisen kohteeseensa. Jotkut elimistön entsyymit toimivat myös inhibiittoreina, eli niiden tehtävänä on estää toisen entsyymin toimintaa. Inhibiittori voi sitoutua entsyymiin myös muualle kuin aktiiviseen kohtaan. Tällöin sen vaikutus perustuu siihen, että se muuttaa entsyymin rakennetta ja reaktio ei pääse tapahtumaan. Inhibiittori voi sitoutua entsyymiin peruuttamattomasti tai irrota, jolloin entsyymin teho palautuu.